sábado, 30 de marzo de 2013

VITAMINAS (PRIMERA PARTE)


El término vitamina se refiere a un factor esencial de la dieta que es indispensable para el organismo en pequeñas cantidades y cuya ausencia provoca enfermedades por deficiencia. Muchas coenzimas contienen una vitamina como parte de su estructura. Es indudable que esta relación crea una función “esencial” para las vitaminas.

 Vitaminas con función de coenzimas

Nicotinamida; ácido nicotínico

El término niacina es el nombre oficial de la vitamina, la cual corresponde al ácido nicotínico o nicotinamida.

 




La niacina aparece ampliamente distribuida en los tejidos animales y vegetales. Los productos cárnicos son una excelente fuente de ella. Sus formas coenzimáticas son los nicotinamida nucleótidos (NAD+ y NADP+)

 

Nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+)

Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP+)
 

Funciones bioquímicas. Los nicotinamida nucleótidos son coenzimas para las enzimas que se conocen como deshidrogenasas, las cuales catalizan las reacciones de óxido-reducción.

Riboflavina

La riboflavina (vitamina B2) está formada por un alcohol de azúcar (D-ribitol) unido, por sustitución, a u anillo de isoaloxazina.

 

Riboflavina
 

Se ha demostrado que la riboflavina es un factor de crecimiento para las ratas. Una de las propiedades químicas más importantes de la riboflavina es su habilidad para intervenir en reacciones de óxido-reducción. La vitamina aparece en la naturaleza casi exclusivamente como u constituyente de las dos flavinas coenzimas: el flavín mononucleótido (FMN) y el flavín adenin dinucleótido (FAD).

Funciones bioquímicas. Como ya se ha mencionado, el FMN es la coenzima del antiguo fermento amarillo de Warburg. Asimismo, el FAD se identificó por primera vez como la coenzima de la D-aminoácido oxidasa. Estas enzimas pertenecen a un grupo de proteínas que se denominan flavoproteínas y que catalizan reacciones de oxido-reducción. A diferencia de las nicotinamida nucleótido deshidrogenasas, las coenzimas prostéticas FAD y FMN están firmemente unidas al componente prostético y se mantienen así durante todo el proceso de purificación de la enzima.

 
Ácido lipoico

El ácido lipoico se pudo descubrir gracias a que actúa como factor de crecimiento –una vitamina- para ciertos microorganismos. El hígado y las levaduras son fuentes particularmente ricas en este ácido. Esta vitamina aparece tanto en la forma oxidada como en la reducida. Tal particularidad se debe a sus puentes disulfuro que pueden sufrir procesos de óxido-reducción. El ácido lipoico se encuentra unido a una proteína, de la cual puede separarse por medio de una hidrólisis ácida, básica o proteolítica.

Funciones bioquímicas. El ácido lipoico es un cofactor de los complejos multienzimáticos deshidrogenasa pirúvica y deshidrogenasa α-cetoglutárica. En estos complejos la enzimas que contienen ácido lipoico catalizan la formación y transferencia de los grupos acilo. En el proceso se reducen y posteriormente e reoxidan. En el paso inicial, en el cual interviene la fracción molecular correspondiente al ácido lipoico, reacciona un complejo acilol-tiamina con el residuo oxidado del ácido lipoico, para constituir un complejo de adición. Posteriormente, este complejo se redistribuye y se forma un residuo libre de la tiamina y el complejo acil-ácido lipoico. Es en la citada reacción cuando la fracción molecular del acilol se oxida a un grupo acílico, mientras que el ácido lipoico oxidado se reduce. Enseguida el grupo acilo se transfiere desde el grupo acil-ácido lipoico hasta la coenzima A para constituir la acil-CoA.

Por último, se oxida la fracción molecular correspondiente al ácido lipoico reducido, por la acción de una enzima que contiene FAD, para regenerar el resto lipoico oxidado y permitir que el proceso se repita.

 
Biotina

La biotina sirve como un factor de crecimiento de las levaduras y ciertas bacterias. Además, se reconoce su papel como “factor anti-clara de huevo”. Debido a ello se estableció su naturaleza esencial. El término “factor anti-clara de huevo” se refiere a la observación de la deficiencia nutritiva que puede inducirse en los animales, mediante su alimentación con grandes cantidades de clara de huevo de aves. Estas claras de huevo contienen una proteína básica que se conoce con el nombre de avidina, la cual tiene una afinidad muy notable con la biotina, o bien, por su derivados simples. La avidina es por tanto un inhibidor extremadamente efectivo para los sistemas que requieren biotina. La biotina se distribuye ampliamente en la naturaleza y as levaduras y el hígado son fuentes excelentes.

 

 
Funciones bioquímicas. La biotina, unida a su enzima específica, se relaciona íntimamente con las reacciones de carboxilación. Existen tres carboxilaciones muy conocidas que son catalizadas por diferentes enzimas en las que interviene la biotina.[1]

 

Para ampliar la información consulten la siguiente dirección electrónica:




[1] Tomado de Conn y Stumpf. 1978. Bioquímica Fundamental, Tercera edición, Editorial Limusa, México. Capítulo 9 Vitaminas y coenzimas, páginas 233-248

domingo, 24 de febrero de 2013

ESTUDIANDO A LAS ENZIMAS


Para prepararnos para la evaluación de Bioquímica les publico una páginas electrónicas que hay que consultar y estudiar en ellas el tema de las enzimas, la lectura les permitirá ampliar el tema y tener una mejor comprensión de este importante grupo de moléculas orgánicas.




 Les pido que elaboren cuestionarios relacionados con el estudio de las enzimas y se los envíen a sus compañeros a sus blogs para que los resuelvan. Cuando los hallan resuelto se los deben regresar para que los califiquen, de esa manera se estarán coevaluando, este ejercicio tiene calificación y se sumará a la prueba de heteroevaluación aplicada por el profesor. En el ejercicio deben participar todos los compañeros del grupo, así que hay que resolver todos los trabajos que nos envíen.

AVISO AL GRUPO ESCOLARIZADO

Les recuerdo que la evaluación del primer parcial es el día 1° de marzo y que los temas que van a ser evaluados son los siguientes: agua, enzimas y carbohidratos. Los reactivos se elaborarán a patir de los temas presentados en el blog y de lo expuesto durante las clases. No se olviden de participar en el blog con sus comentarios relacionados con los temas estudiados; las tareas deben publicarse en su blog personal.
 
Para autoevaluarse les envío un cuestionario que deben contestar y publicarlo en su blog.
Cuestiones sobre carbohidratos[1]
 
1.         ¿Cómo se definen los hidratos de carbono? ¿Qué relación existe entre el nombre "hidratos de carbono y la fórmula empírica de dichas moléculas?
2.         ¿Qué son los monosacáridos?
3.         ¿Cómo se clasifican los glúcidos atendiendo al número de monosacáridos que los componen?
4.         ¿En base a qué criterios se clasifican los monosacáridos?
5.         ¿Qué es un carbono quiral o asimétrico?
 6.         ¿Qué propiedad característica presentan las moléculas que contienen carbonos asimétricos?
7.         ¿Cuáles son los monosacáridos más pequeños que conoce?¿Cuáles son las principales diferencias entre ellos?
8.         ¿Por qué los dos isómeros ópticos de una molécula que tiene un carbono asimétrico desvían en sentido diferente (opuesto) el plano de la luz polarizada?
9.         ¿Qué es una proyección de Fischer y qué reglas se utilizan para desarrollarla?
10.       ¿Qué son enantiómeros?¿Qué comportamiento muestran frente a la luz polarizada?
11.       ¿Cómo se refleja en la nomenclatura de las moléculas quirales o asimétricos, su diferente comportamiento frente a la luz polarizada?
12.       Los monosacáridos se agrupan en dos grandes clases, las series D y L. ¿Cómo se determina la pertenencia de un monosacárido a la serie D ó L?
13.       ¿Qué son monosacáridos epímeros?
14.       ¿Qué son estereoisómeros?
15.       ¿Qué es un enlace hemiacetálico?
17.       ¿Cómo se obtienen los ácidos glucónicos a partir de la glucosa?
18.       ¿Cuáles son los ésteres más importantes de los monosacáridos?
19.       ¿Qué productos se obtienen de la reducción fisiológica de los monosacáridos? Citar algunos ejemplos.
20.       ¿Qué tipo de enlace forman los oligosacáridos y que nombre recibe? ¿Cómo se forma?
 

martes, 21 de febrero de 2012

INSTRUCCIONES

Para estudiar el tema del agua, comenzaremos por leer la publicación del 3 de febrero de 2010 (El agua) luego continuaremos con la lectura del 4 de febrero de 2010 (Propiedades disolventes del agua) y por último iremos a la publicación del 7 de febrero de 2010 (Aviso) para estudiar el pH.

ESTUDIANDO EL TEMA DEL AGUA

Hola muchachos
Para complementar el estudio del agua les invito a visitar las siguientes
direcciones electrónicas,
http://platea.pntic.mec.es/~aabadias/webs0506/mundoagua/propiedades_del_agua.htm
http://elaguadigital.blogspot.com/2008/03/bioquimica-del-agua.html
les recuerdo que debemos comentar las lecturas que se presentan en el blog.

lunes, 3 de mayo de 2010

Las proteínas y sus funciones biológicas

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células, constituyendo el 50 por ciento o más de su peso seco. Se encuentran en todas las partes de cada célula, ya que son fundamentales en todos los aspectos de la estructura y función celular. Existen muchas clases de proteínas diferentes, cada una de ellas especializada en una función biológica diferente. Además la información genética es expresada en su mayor parte por las proteínas.

Composición de las proteínas

Se han aislado centenares de proteínas diferentes en forma pura y cristalina. Todas ellas contienen carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno, mientras que casi todas contienen azufre. Las hay que contienen algunos elementos adicionales, particularmente fósforo, hierro, cinc y cobre. Los pesos moleculares de las proteínas son muy elevados pero por hidrólisis ácida, las moléculas proteicas dan una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular; son los aminoácidos, que difieren entre sí en la estructura de sus grupos R o cadenas laterales. Por lo común solamente se encuentran 20 aminoácidos distintos como sillares de las proteínas.
En las moléculas proteicas los sucesivos restos aminoácidos se hallan unidos covalentemente entre sí formando largos polímeros no ramificados. Están unidos en una ordenación de cabeza a acola mediante uniones amida sustitutitas llamadas enlaces peptídicos producidas por eliminación de los elementos del agua entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Estas macromoléculas que reciben el nombre de polipéptidos pueden contener centenares de unidades de aminoácidos. Las cadenas polipeptídicas de las proteínas no son, sin embargo, polímeros al azar, de longitud indefinida, cada cadena polipeptídica posee una específica composición química, un peso molecular y una secuencia ordenada de sus aminoácidos estructurales y una forma tridimensional.
Las proteínas se dividen en dos clases principales basándose en su composición: proteínas simples y proteínas conjugadas. Las proteínas simples son aquellas que por hidrólisis producen solamente aminoácidos, sin ningún otro producto principal, orgánico o inorgánico. Contienen habitualmente 50% de carbono, 7% de hidrógeno, 23% de oxígeno, 16% de nitrógeno y de 0 a 3% de azufre. Las proteínas conjugadas son aquellas que por hidrólisis producen no sólo aminoácidos, sino también otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no aminoácido de una proteína conjugada se denomina grupo prostético. Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo con la naturaleza química de sus grupos prostéticos. De este modo tenemos nucleoproteínas y lipoproteínas, las cuales contienen ácidos nucleicos y lípidos, respectivamente, así como fosfoproteínas, metaloproteínas y glucoproteínas.

Según su conformación las proteínas pueden clasificarse en dos clases principales. Las proteínas fibrosas se hallan constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje, formando fibras o láminas largas. Son materiales físicamente resistentes, insolubles en el agua o en las disoluciones salinas diluidas. Las proteínas fibrosas son los elementos básicos estructurales en el tejido conjuntivo de los animales superiores, tales como el colágeno de los tendones y la matriz de los huesos, la queratina del cabello, cuero, uñas y plumas y la elastina del tejido conjuntivo elástico.
Las proteínas globulares están constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas. La mayor parte de las proteínas globulares son solubles en los sistemas acuosos. Generalmente desempeñan una función móvil o dinámica en la célula. De las casi dos millones de enzimas diferentes conocidas hasta ahora casi todas son proteínas globulares, como también lo son los anticuerpos, algunas hormonas y muchas proteínas que desempeñan una función de transporte, tales como la seroalbúmina y la hemoglobina. Algunas proteínas se hallan situadas entre los tipos fibroso y globular, pareciéndose a las proteínas fibrosas por sus largas estructuras cilíndricas, y a las proteínas globulares, por ser solubles en las disoluciones acuosas salinas. Se encuentran entre ellas la miosina, elemento estructural importante del músculo y el fibrinógeno, precursor de la fibrina, elemento estructural de los coágulos sanguíneos.

Bibliografía
Lehninger, A. L. 1991, Bioquímica Las Bases Moleculares de la Estructura y Función Celular. Segunda Edición. Ediciones Omega, S.A. Barcelona. pp. 59, 60

jueves, 15 de abril de 2010

¡ Hola jóvenes !

Ahora, repasemos el tema de la GLUCÓLISIS, para ello veamos el video que encontraremos en: http://grupos.emagister.com/video/glucolisis/1067-91639
Recuerden, deben realizar comentarios.