Composición de las proteínas
Se han aislado centenares de proteínas diferentes en forma pura y cristalina. Todas ellas contienen carbono, hidrógeno, nitrógeno y oxígeno, mientras que casi todas contienen azufre. Las hay que contienen algunos elementos adicionales, particularmente fósforo, hierro, cinc y cobre. Los pesos moleculares de las proteínas son muy elevados pero por hidrólisis ácida, las moléculas proteicas dan una serie de compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular; son los aminoácidos, que difieren entre sí en la estructura de sus grupos R o cadenas laterales. Por lo común solamente se encuentran 20 aminoácidos distintos como sillares de las proteínas.
En las moléculas proteicas los sucesivos restos aminoácidos se hallan unidos covalentemente entre sí formando largos polímeros no ramificados. Están unidos en una ordenación de cabeza a acola mediante uniones amida sustitutitas llamadas enlaces peptídicos producidas por eliminación de los elementos del agua entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Estas macromoléculas que reciben el nombre de polipéptidos pueden contener centenares de unidades de aminoácidos. Las cadenas polipeptídicas de las proteínas no son, sin embargo, polímeros al azar, de longitud indefinida, cada cadena polipeptídica posee una específica composición química, un peso molecular y una secuencia ordenada de sus aminoácidos estructurales y una forma tridimensional.
Las proteínas se dividen en dos clases principales basándose en su composición: proteínas simples y proteínas conjugadas. Las proteínas simples son aquellas que por hidrólisis producen solamente aminoácidos, sin ningún otro producto principal, orgánico o inorgánico. Contienen habitualmente 50% de carbono, 7% de hidrógeno, 23% de oxígeno, 16% de nitrógeno y de 0 a 3% de azufre. Las proteínas conjugadas son aquellas que por hidrólisis producen no sólo aminoácidos, sino también otros componentes orgánicos o inorgánicos. La porción no aminoácido de una proteína conjugada se denomina grupo prostético. Las proteínas conjugadas pueden clasificarse de acuerdo con la naturaleza química de sus grupos prostéticos. De este modo tenemos nucleoproteínas y lipoproteínas, las cuales contienen ácidos nucleicos y lípidos, respectivamente, así como fosfoproteínas, metaloproteínas y glucoproteínas.
Según su conformación las proteínas pueden clasificarse en dos clases principales. Las proteínas fibrosas se hallan constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje, formando fibras o láminas largas. Son materiales físicamente resistentes, insolubles en el agua o en las disoluciones salinas diluidas. Las proteínas fibrosas son los elementos básicos estructurales en el tejido conjuntivo de los animales superiores, tales como el colágeno de los tendones y la matriz de los huesos, la queratina del cabello, cuero, uñas y plumas y la elastina del tejido conjuntivo elástico.
Las proteínas globulares están constituidas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente de modo que adoptan formas esféricas o globulares compactas. La mayor parte de las proteínas globulares son solubles en los sistemas acuosos. Generalmente desempeñan una función móvil o dinámica en la célula. De las casi dos millones de enzimas diferentes conocidas hasta ahora casi todas son proteínas globulares, como también lo son los anticuerpos, algunas hormonas y muchas proteínas que desempeñan una función de transporte, tales como la seroalbúmina y la hemoglobina. Algunas proteínas se hallan situadas entre los tipos fibroso y globular, pareciéndose a las proteínas fibrosas por sus largas estructuras cilíndricas, y a las proteínas globulares, por ser solubles en las disoluciones acuosas salinas. Se encuentran entre ellas la miosina, elemento estructural importante del músculo y el fibrinógeno, precursor de la fibrina, elemento estructural de los coágulos sanguíneos.
Bibliografía
Lehninger, A. L. 1991, Bioquímica Las Bases Moleculares de la Estructura y Función Celular. Segunda Edición. Ediciones Omega, S.A. Barcelona. pp. 59, 60